Eine Doktorandin der University of California in Santa Barbara aus der Stadt Jojutla in Mexiko hat einen Teil des „Codes des Lebens“ enträtselt.
Annia Rodriguez arbeitete mit Professor John Perona von der Abteilung Chemie und Biochemie an der UCSB zusammen, um die intramolekulare Kommunikation innerhalb eines großen RNA-Protein-Enzyms zu entziffern, das verantwortlich für die Ausbildung des genetischen Codes in der Aminosäure Glutamin ist.
Zu ihrer Überraschung offenbarten die Experimente von Rodriguez einen flüchtigen Blick darauf, wie die genetische Codierung des Lebens entstanden sein könnte. Die Ergebnisse der Studie wurden in der Zeitschrift Structure veröffentlicht, die von CELL publiziert wird.
Alles Leben basiert auf der Fähigkeit aller lebenden Zellen, die genetischen Informationen in der DNA in spezifische Aminosäuresequenzen umzuwandeln, welche dann die Proteine bilden, die die „Arbeitspferde“ der Zelle bilden. Die Schlüsselreaktion dieses Decodierungsprozesses ist das Anhängen einer bestimmten Aminosäure an ein Ende eines kleinen RNA-Moleküls, das Transfer-RNA (tRNA) heißt. Das Enzym, das diesen Aminosäuren-RNA-Anhang katalysiert, ist die sogenannte Aminoacyl-tRNA-Synthetase.
Rodriguez führte viele Laborexperimente durch, in denen sie Teile der Aminoacyl-tRNA-Synthetase entfernte, die mit dem Anticodon-Stamm der Transfer-RNA interagierten, weit weg von dem Teil des Enzyms, das die Aminosäure bindet. Unter Verwendung einer biochemischen Methode namens „Rapid Chemical Quench Kinetics“ stellte Rodriguez fest, dass die Bindung dieser Aminosäure an das Protein stärker wurde, wenn sie das Enzym auf diese Weise veränderte, obwohl diese Aminosäurebindung weit weg von der Stelle war, wo die Änderungen gemacht wurden.
„Das ist absolut kontraintuitiv“, sagte Perona. „Stellen Sie sich vor, sie haben ein Auto, das schneller wird, wenn man den Gang raus nimmt. Warum würde man da noch ein Getriebe wollen, wenn es das Auto langsamer fahren lässt?“
Insgesamt fand Rodriguez heraus, dass das separate Entfernen von sieben verschiedenen „Gängen“ auf einem entfernten Teil des Moleküls jeweils verursachte, dass sich die Aminosäure fester an die Aminoacyl-tRNA-Synthetase bindet. Perona erklärte, dass dies die erste systematische Analyse darstellt, die eine Distanz-Kommunikation in einem Enzym beweist, deren Funktion von RNA abhängig ist.
„Wir vermuten, dass diese Enzym-RNA-Interaktionen weit entfernt von der Bindungsstelle der Aminosäure sich zusammen mit den Anforderungen an die Zelle entwickelt hat, auf subtile Auslösereize aus der Umgebung zu reagieren – besonders bei der Bestimmung, wie viel Aminosäure zur Verfügung steht“, so Perona. „Das macht besonders in Zeiten der Evolution Sinn.“
Weiterführende Links:
http://de.wikipedia.org/wiki/Aminoacyl-tRNA-Synthetase
http://de.wikipedia.org/wiki/Anticodon
Quelle: http://www.ia.ucsb.edu/pa/display.aspx?pkey=2451
(SOM)
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